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Text File  |  1995-03-04  |  2.6 KB  |  61 lines
  1. *****************************************************
  2. * Cadherins extracellular repeated domain signature *
  3. *****************************************************
  4.  
  5. Cadherins [1,2] are a family of animal glycoproteins responsible for  calcium-
  6. dependent  cell-cell   adhesion.    Cadherins  preferentially   interact  with
  7. themselves in  a  homophilic  manner  in connecting cells; thus acting as both
  8. receptor and ligand.  A wide number of tissue-specific forms of cadherins are
  9. known:
  10.  
  11.  - Epithelial (E-cadherin) (also  known as uvomorulin or L-CAM).
  12.  - Neural (N-cadherin)
  13.  - Muscle (M-cadherin).
  14.  - Placental (P-cadherin).
  15.  - Retinal (R-cadherin).
  16.  - B-cadherin.
  17.  - T-cadherin (truncated cadherin).
  18.  - EP-cadherin.
  19.  
  20. Structurally, cadherins are built of the following domains: a signal sequence,
  21. followed by a propeptide  of about 130 residues,  then an extracellular domain
  22. of around 600 residues, then a transmembrane region,  and finally a C-terminal
  23. cytoplasmic domain of about 150 residues. The extracellular domain can be sub-
  24. divided into five parts: there are four repeats of about 110 residues followed
  25. by a region that contains four conserved cysteines.   It is suggested that the
  26. calcium-binding region of cadherins is located in the extracellular repeats.
  27.  
  28. Cadherins are  evolutionary  related to the desmogleins which are component of
  29. intercellular desmosome  junctions  involved  in  the  interaction  of  plaque
  30. proteins:
  31.  
  32.  - Desmoglein 1 (desmosomal glycoprotein I).
  33.  - Desmoglein 2.
  34.  - Desmoglein 3 (Pemphigus vulgaris antigen).
  35.  
  36. The Drosophila fat protein [3] is a huge protein of over 5000 amino acids that
  37. contains 34 cadherin-like repeats in its extracellular domain.
  38.  
  39. The signature pattern we have developed for the  repeated domain is located in
  40. it the  C-terminal extremity which is its best conserved region.  The  pattern
  41. includes two  conserved    aspartic  acid residues as well as two asparagines;
  42. these residues could be implicated in the binding of calcium.
  43.  
  44. -Consensus pattern: [LIV]-x-[LIV]-x-D-x-N-D-[NH]-x-P
  45. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  46. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  47.  
  48. -Note: this pattern is found  in the first,  second, and fourth  copies of the
  49.  repeated domain.   In the third copy there is a deletion of one residue after
  50.  the second conserved Asp.
  51.  
  52. -Last update: June 1994 / Text revised.
  53.  
  54. [ 1] Takeichi M.
  55.      Annu. Rev. Biochem. 59:237-252(1990).
  56. [ 2] Takeichi M.
  57.      Trends Genet. 3:213-217(1987).
  58. [ 3] Mahoney P.A., Weber U., Onofrechuk P., Biessmann H., Bryant P.J.,
  59.      Goodman C.S.
  60.      Cell 67:853-868(1991).
  61.